通过一段时间的生物学习，相信大家对酶这一生物催化剂已经有了一定了解。然而中学阶段的教科书并未对这一重要的大分子进行深入的研究探讨。酶是如何与底物结合的？酶为何具有很高的催化效率？如何用定量方法精确描述酶促反应速率的变化过 程？……相信好奇的你一定对这些问题产生过疑惑。那么，废话不多说，让我们开始这段探索之旅吧！

1 ，酶分子的基本结构  

     酶的活性部位是大分子表面少数几个氨基酸侧链组成的小凹或沟状部分，其中包含了很多基团。这些基团可以分为两类：一类是直接和底物结合的基团，被称为结合基团，决定酶的专一性；另一类是直接起催化作用的基团，被称为催化基团，决定催化反应的性质。  

     从另一角度来分类，对酶活性有决定性作用的基团被称为必需基团，而其余相对不那么重要的基团则被称为非必需基团。因此，酶分子的基本结构可以被分为数级（如图 1-1 所示）

2 ，酶 - 底物复合学说

    在 1913 年， Michaelis 和 M.Menton 提出了酶 - 底物复合学说。根据此学说，酶促反应可以用下式表示：

    式中 E 表示酶， S 表示底物， E-S 表示不稳定的中间产物， P 表示产物。

    基于这一学说，德国化学家 E.Fischer 和 D.E.Koshland.Jr 分别提出了“钥匙 - 锁模型”和“诱导 - 契合模型”，用于解释酶的活性部位和底物结合的机理。

（ 1 ）“钥匙 - 锁模型”

    E.Fischer 认为底物和酶分子的关系，就像钥匙和锁配对一样，一把锁只能被一把钥匙打开，或是被在构象上相近的钥匙打开（如图 2-1 所示）。由于简单易懂，中学生物课本使用这一模型解释酶的专一性。然而，这一模型的缺陷也十分明显。后来的实验证明即使是在正常情况下，酶的活性部位也不是固定不变的；同时，虽然我们在课本上接触到的酶促反应通常是单向的，但实际上存在由单一酶催化的可逆反应。而这一模型无法解释可逆反应，因为底物和产物的结构是不同的。

2 ）“诱导 - 契合模型”

      针对“钥匙 - 锁模型”中出现的问题， D.E.Koshland.Jr 提出了更为完善的“诱导 - 契合模型”。在该模型中，底物能够诱导酶分子的构象发生变化，使底物恰好能够与酶的活性部位结合（如图 2-2 ）。酶的 X 射线衍射研究证明，酶与底物结合时，酶分子的构象的确发生了变化。同时这一模型也能够解释生物体内一些由单一酶催化的可逆反应是如何发生的。

3 ，酶的催化机理

    课本上提到过酶相对无机催化剂具有高效性，但并未对酶具有这种高效性的原因做出进一步解释。接下来让我们从催化机理的角度出发，阐述酶的高效性背后的原因。

（ 1 ）临近定向效应：指底物和酶活性部位的邻近，对于双分子反应来说也包含酶活性部位上底物分子之间的邻近。这能够提高活性部位上底物的有效浓度，使得分子间的反应类似于分子内反应，同时为分子轨道交叉提供有利条件，降低反应活化能。

（ 2 ）“张力”和“形变”：酶与底物诱导契合的动态过程不仅可以改变酶分子的构象，也可以使底物分子中的某些化学键发生“张力“与”形变“，促进二者的结合。

（ 3 ）酸碱催化：酶的活性部位上的一些基团是良好的质子供体或受体，能提供酸 / 碱性环境，对底物进行催化。

（ 4 ）共价催化：某些酶能与底物反应生成不稳定的共价中间产物，再进一步生成最终产物。这种反应路径要比非催化反应容易得多。

4 ，米氏方程式的推导

众所周知，要想准确地描述或预测某一过程，定量分析是必不可少的。如果只是单单从上文的定性角度描述酶促反应，想必不能满足严谨的你。那么，准备好纸笔，让我们开始推导吧（为简化运算，暂不考虑可逆酶促反应，即忽略E P=ES的影响）

    关于酶的作用机理与催化过程的介绍到这里就结束了。在我们的日常生物学习中还有很多值得深入发掘的问题，去探究这些问题或许不会对高考应试有太大的帮助，但这无疑能提高同学们的自主学习能力，也能让同学们领略到生物中精妙的微观结构与多样的宏观表现背后蕴含的自然规律之美。总之，希望各位的好奇心永不泯灭，也祝愿新高二同学能够在等级考中取得理想的成绩，新高一同学能够从生物学习中获得乐趣。与诸君共勉。

注：（ 1 ）本文主要参考《高中生物奥赛讲义（上册）》【苏宏鑫编著】、《普通生物学（第 4 版）》【陈阅增 编著】

（ 2 ）本文大部分内容属于高考考纲外内容，可能会与中学阶段课本内容及考试内容产生冲突 / 引起歧义，因此仅作开拓视野、培养生物思维之用，望读者周知 .

PS ：要是各位把课内知识和拓展知识搞混了，音姐和翠翠该锤我了 (x) ，瑟瑟发抖 .jpg